Glykane erfüllen eine Vielzahl von strukturellen und funktionellen Rollen in Membran- und sezernierten Proteinen. Die Mehrzahl der im rauen endoplasmatischen Retikulum synthetisierten Proteine unterliegt einer Glykosylierung. Glykosylierung ist auch im Zytoplasma und Zellkern als O-GlcNAc-Modifikation vorhanden.
Wo werden glykosylierte Proteine gefunden?
Die Glykosylierung von Proteinen und Lipiden erfolgt im Endoplasmatischen Retikulum (ER) und im Golgi-Apparat, wobei der größte Teil der terminalen Prozessierung im cis-, medialen und trans-Golgi stattfindet Fächer.
Gibt es glykosylierte Proteine im Cytosol?
ABBILDUNG 17.1. Mögliche Mechanismen für die Glykosylierung von zytoplasmatischen Proteinen. (a) Im einfachsten Modell sind die Glykosyltransferasen im Zytoplasma vorhanden und übertragen Zucker von Nukleotidzuckerdonoren auf das Akzeptorprotein im Zytoplasma.
Wo werden Proteine zuerst glykosyliert?
Die Glykosylierung von
N-verknüpften Proteinen beginnt mit der Synthese des Oligosaccharidvorläufers im Zytoplasma, der dann in das Lumen des endoplasmatischen Retikulums (ER) transloziert wird. Nachdem der Oligosaccharidvorläufer mehreren Modifikationen unterzogen wurde, wird er auf einen Asparaginrest eines entstehenden Proteins übertragen.
Wie viel Prozent der Proteine sind glykosyliert?
Glykosylierung ist eine der häufigsten posttranslationalen Modifikationen (PTMs) von Proteinen. Mindestens 50% der menschlichen Proteine sind glykosyliert, wobei einige Schätzungen bis zu 70% betragen. Die Glykoproteinanalyse erfordert die Bestimmung sowohl der Glykosylierungsstellen als auch der mit jeder Stelle verbundenen Glykanstrukturen.
