Trypsin ist eine Serinprotease des Verdauungssystems, die in der Bauchspeicheldrüse als inaktiver Vorläufer, Trypsinogen, produziert wird. Es wird dann in den Dünndarm sezerniert, wo proteolytische Sp altung durch Enterokinase es zu Trypsin aktiviert. Das dabei entstehende aktive Trypsin kann durch Autokatalyse weitere Trypsinogene aktivieren.
Wie wird Trypsin aktiviert?
Trypsinogen wird durch Enterokinase aktiviert, die ein aminoterminales Aktivierungspeptid (TAP) sp altet. Aktives Trypsin sp altet und aktiviert dann alle anderen Pankreasproteasen, eine Phospholipase und eine Colipase, die für die physiologische Wirkung der Pankreas-Triglyceridlipase notwendig ist.
Was aktiviert Trypsin in der Bauchspeicheldrüse?
Aktivierung von Trypsinogen
Trypsinogen wird durch Enteropeptidase (auch bekannt als Enterokinase) aktiviert. Enteropeptidase wird von der Schleimhaut des Zwölffingerdarms produziert und sp altet die Peptidbindung von Trypsinogen nach Rest 15, der ein Lysin ist.
Welches Zymogen aktiviert Trypsin?
Daher müssen die Zymogene gleichzeitig eingesch altet werden. Eine koordinierte Kontrolle wird durch die Wirkung von Trypsin als gemeinsamem Aktivator aller pankreatischen Zymogene erreicht – Trypsinogen, Chymotrypsinogen, Proelastase, Procarboxypeptidase und Prolipase, ein lipidabbauendes Enzym.
Wo wirkt das Trypsin?
Trypsin ist ein Enzym, das uns hilft, Proteine zu verdauen. Im Dünndarm baut Trypsin Proteine ab und setzt den im Magen begonnenen Verdauungsprozess fort. Es kann auch als proteolytisches Enzym oder Proteinase bezeichnet werden. Trypsin wird von der Bauchspeicheldrüse in einer inaktiven Form namens Trypsinogen produziert.
