Der Inhibitor-gebundene Komplex bildet sich meistens bei hohen Substratkonzentrationen und der ES-I-Komplex kann kein Produkt freisetzen, während der Inhibitor gebunden ist, was zu einer reduzierten Vmax führt. … Somit verringert paradoxerweise eine nicht kompetitive Hemmung sowohl Vmax als auch erhöht die Affinität eines Enzyms für sein Substrat.
Wie wirkt sich ein nicht-kompetitiver Inhibitor auf Vmax aus?
Bei Zugabe eines nicht-kompetitiven Inhibitors ändert sich Vmax, während Km unverändert bleibt. Gemäß dem Lineweaver-Burk-Diagramm wird Vmax während der Zugabe eines nicht-kompetitiven Inhibitors reduziert, was im Diagramm durch eine Änderung sowohl der Steigung als auch des y-Achsenabschnitts gezeigt wird, wenn ein nicht-kompetitiver Inhibitor hinzugefügt wird.
Warum ist Vmax bei nichtkompetitiver Hemmung erniedrigt?
Für den kompetitiven Inhibitor ist Vmax dasselbe wie für das normale Enzym, aber Km ist größer. Für den nicht-kompetitiven Inhibitor ist Vmax niedriger als für das normale Enzym, aber Km ist gleich. … Das zusätzliche Substrat macht die Substratmoleküle reichlich genug, um die Inhibitormoleküle konsequent gegen das Enzym zu „schlagen“.
Warum sinken Km und Vmax, wenn ein nicht kompetitiver Inhibitor hinzugefügt wird?
Nicht kompetitive Inhibitoren binden nur an den Enzym-Substrat-Komplex, nicht an das freie Enzym, und sie verringern sowohl kcat als auch Km (die Abnahme von Km rührt von der Tatsache her, dass ihre Anwesenheit das System wegzieht vom freien Enzym zum Enzym-Substrat-Komplex).
Was bedeutet eine Verringerung von Vmax?
Eine niedrigere Vmax bedeutet, dass das Enzym unter suboptimalen Bedingungen arbeitet.
