13.4. Die Alpha-Helix-Struktur nutzt die Wasserstoffbindung zwischen CO- und NH-Gruppen der Hauptkette zur Stabilisierung Die CO-Gruppe jeder Aminosäure bildet eine Wasserstoffbrücke mit der NH-Gruppe von Aminosäure vier Reste früher in der Sequenz. … Somit sind alle Alpha-Helices in Proteinen rechtsgängig.
Können Alpha-Helices rechts- oder linkshändig sein?
Proteine bestehen typischerweise aus rechtsgängigen Alpha-Helices, während linksgängige Alpha-Helices in der Natur selten sind. Peptide mit 20 Aminosäuren oder weniger, die Proteinhelices entsprechen, bilden in Wasser außerhalb von Proteinumgebungen keine thermodynamisch stabilen Alpha-Helices.
Warum sind linkshändige Alpha-Helices selten?
Eine mögliche Informationsquelle ist eine Reihe kleiner, zusammenhängender linksgängiger Windungen und Helices in Proteinen. Diese sind selten aufgrund der ungünstigen sterischen Wechselwirkungen, die erforderlich sind, um L-Aminosäuren in die αL-Konformation zu bringen.
Warum ist die Helix rechtsgängig?
Die Chiralität von Biopolymeren wird definitiv durch die Chiralität von Monomeren bestimmt: L-Aminosäuren können in Proteinsekundärstrukturen nur rechtsgängige α-Helices bilden, und DNA windet sich von Natur aus eher zu einer rechtsgängigen als einer linksgängigen B-Form-Doppelhelix weil es aus D-Zuckern besteht Warum?
Warum sind Proteine rechtshändig?
Während die meisten Menschen Rechtshänder sind, bestehen unsere Proteine aus Linkshänder-Molekülen. … Aber eine neue Studie legt nahe, dass dies daran liegen könnte, dass die Sternentstehungswolke, die das allererste biologische Molekül erzeugte,, bevor unsere Sonne überhaupt geboren wurde, sie linkshändig machte.
