Die Wasserstoffbrücken-Wechselwirkungen von Cystein, das als Wasserstoff-Donor und/oder Akzeptor für Wasserstoffbrücken dienen kann, spielen eine zentrale Rolle bei den vielfältigen funktionellen Rollen von Cystein in Proteinen.
Woran kann Cystein binden?
Bei Oxidation können Cysteinreste Disulfidbindungen bilden, wodurch tertiäre und quartäre Proteinstrukturen gestärkt werden. Darüber hinaus verwenden viele metallh altige Proteine Cysteine, um ihre Metalle an Ort und Stelle zu h alten, da die Sulfhydryl-Seitenkette ein starker Metallbinder ist.
Ist Cystein ein Wasserstoffbrückendonor oder -akzeptor?
10, 11 Unter den 20 aa-Resten ist Cys der am wenigsten dem Lösungsmittel ausgesetzte Rest in Proteinen. 1 Es kann als Wasserstoffbrückendonor (HB) dienen, wenn es protoniert ist, sowie als HB-Akzeptor sowohl im protonierten als auch im deprotonierten Zustand.
Können Serin und Cystein Wasserstoffbrücken bilden?
Wasserstoffbrückenbindungen innerhalb einer Helix bieten Serin-, Threonin- und Cysteinresten die Möglichkeit, ihr Wasserstoffbindungspotential auszuschöpfen, wodurch solche Reste in Helices vorkommen können, die in einem hydrophoben Milieu verborgen sind.
Welche Aminosäuren bilden Wasserstoffbrücken?
Die Chemie der Aminosäure-Seitenketten ist entscheidend für die Proteinstruktur, da diese Seitenketten sich aneinander binden können, um eine Proteinlänge in einer bestimmten Form oder Konformation zu h alten. Geladene Aminosäureseitenketten können Ionenbindungen bilden, und polare Aminosäuren sind in der Lage, Wasserstoffbrücken zu bilden.
