SDS bindet stark an die positiv geladenen und die hydrophoben Reste von Proteinen über seine Sulfatgruppen bzw. Alkylketten 13 es ist ein wertvolles Detergens auf dem Gebiet der Strukturbiologie und Proteinf altungs-/-entf altungsstudien.
Was macht SDS mit einem Protein?
SDS ist ein amphipathisches Tensid. Es denaturiert Proteine, indem es mit seinem Kohlenwasserstoffschwanz an die Proteinkette bindet, normalerweise verborgene Bereiche freilegt und die Proteinkette mit Tensidmolekülen umhüllt. Die polare Kopfgruppe von SDS fügt der Verwendung dieses Vergällungsmittels einen zusätzlichen Vorteil hinzu.
Wie bindet SDS an Aminosäuren?
Das SDS hat einen hydrophoben Schwanz, der stark mit Proteinketten (Polypeptidketten) interagiert. Die Anzahl der SDS-Moleküle, die an ein Protein binden, ist proportional zur Anzahl der Aminosäuren, aus denen das Protein besteht Jedes SDS-Molekül trägt zwei negative Ladungen bei, die jede mögliche Ladung des Proteins überwältigen.
Hüllt SDS Proteine?
SDS überzieht das Protein auch mit einer einheitlichen negativen Ladung, die die intrinsischen Ladungen der R-Gruppen maskiert. SDS bindet ziemlich gleichmäßig an die linearen Proteine (etwa 1,4 g SDS/1 g Protein), was bedeutet, dass die Ladung des Proteins nun ungefähr proportional zu seinem Molekulargewicht ist.
Wie verleiht SDS dem Protein eine negative Ladung?
SDS ist ein Detergens, das eine lange aliphatische Kette und eine Sulfatgruppe enthält. Dieses Detergens interagiert mit denaturierten Proteinen , um einen stark negativ geladenen Komplex zu bilden (die negative Ladung entsteht aus dem SO42 − Gruppen von SDS). Die Proteine werden zuerst durch Hitze denaturiert und dann wird das SDS in großem Überschuss zugegeben.
