Alle Aminosäuren kommen in α-Helices vor, aber Glycin und Prolin sind ungewöhnlich, da sie die α-Helix destabilisieren. Glycin ist von vielen sterischen Beschränkungen befreit, weil ihm ein β-Kohlenstoff fehlt. … Prolin hingegen ist zu starr.
Welche Aminosäure kommt in Alpha-Helices nicht vor?
Prolin findet sich nicht in der Alpha-Helix-Struktur der Proteine, da es eine spezielle zyklische Struktur (es ist eine Iminosäure, keine Aminosäure)m diese Art von Sekundärstruktur hat spezifische Breite und spezifische Anzahl von Aminosäureresten/Umdrehung. Daher gilt Prolin als Alpha-Helix-Brecher.
Warum ist Glycin ein Alpha-Helix-Brecher?
Prolin und Glycin werden manchmal als "Helixbrecher" bezeichnet weil sie die Regelmäßigkeit der Konformation des α-helikalen Rückgrats stören; Beide haben jedoch ungewöhnliche Konformationsfähigkeiten und werden häufig abwechselnd gefunden.
Wo ist Glycin in der Alpha-Helix?
Es gibt drei hoch konservierte Positionen im Helix-Windungs-Helix-Motiv. Ein Alanin befindet sich normalerweise an Position 5 innerhalb der ersten α-Helix; ein Glycin befindet sich an Position 9, der ersten Position der Kurve; und entweder Valin oder Isoleucin wird normalerweise an Position 15 innerhalb der zweiten α-Helix gefunden.
Sind Glycinreste überwiegend in Alpha-Helices zu finden?
Glycin mit seinen vielen möglichen Hauptkettenkonformationen ist auch selten in Helices zu finden. Wenn man weiß, wie wahrscheinlich es ist, dass eine Aminosäure in einer Alpha-Helix vorkommt (die sogenannten Helix-Propensitäten), ist es möglich vorherzusagen, wo in einer Proteinsequenz Helices vorkommen.
