1.1 α-Helices. Die α-Helix ist ein gemeinsames Element der Sekundärstruktur von Proteinen, die gebildet wird, wenn sich Aminosäuren „aufwickeln“, um eine rechtsgängige Helix zu bilden, bei der die Seitenketten von der zentralen Spirale weg zeigen (Abb. 3.1A, B).
Was verursacht die Bildung von Alpha-Helices?
Die Alpha-Helix ist durch eine enge rechtsgängige Drehung in der Aminosäurekette gekennzeichnet, die dazu führt, dass sie eine Stäbchenform bildet. Wasserstoffbrückenbindungen zwischen dem Wasserstoff in einer Aminogruppe und dem Sauerstoff in einer Carboxylgruppe an der Aminosäure verursachen diese Struktur.
Wie bilden sich Alpha-Helices und Beta-F altblätter?
Die Alpha-Helix wird gebildet, wenn sich die Polypeptidketten zu einer Spirale verdrehen Dadurch können alle Aminosäuren in der Kette miteinander Wasserstoffbrückenbindungen eingehen.… Das Beta-F altblatt besteht aus Polypeptidketten, die nebeneinander laufen. Wegen der wellenförmigen Erscheinung wird es Plissee genannt.
Welche Aminosäuren bilden Helices?
Verschiedene Aminosäuresequenzen haben unterschiedliche Neigungen zur Bildung einer α-helikalen Struktur. Methionin, Alanin, Leucin, Glutamat und ungeladenes Lysin ("MALEK" in den 1-Buchstaben-Codes der Aminosäuren) haben alle eine besonders hohe Neigung zur Helixbildung, während Prolin und Glycin eine schlechte haben Helixbildungsneigungen.
Wie entsteht aus der Primärstruktur die Proteinsekundärstruktur?
Die Primärstruktur eines Proteins wird ausschließlich durch seine Aminosäuresequenz definiert und wird durch Peptidbindungen zwischen benachbarten Aminosäureresten aufgebaut. Die Sekundärstruktur ergibt sich aus Wasserstoffbindungen entlang des Polypeptidrückgrats, was zu Alpha-Helices und Beta-F altblättern führt.
