Salpetersäure reagiert mit Proteinen zu gelben nitrierten Produkten. Diese Reaktion ist als xanthoproteinische Reaktion bekannt. Dieser Test wird durchgeführt, indem der zu testenden Substanz konzentrierte Salpetersäure zugesetzt und die Mischung anschließend erhitzt wird.
Welche Säure wird im Xanthoproteic-Test verwendet?
Der Xanthoproteic-Test verwendet eine Nitrierungsreaktion, um das Vorhandensein von Proteinen in einer Lösung zu bestimmen. Wenn die Probe mit heißer, konzentrierter Salpetersäure behandelt wird, reagiert sie mit aromatischen Aminosäuren wie Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan und bildet ein gelb gefärbtes Produkt, das als Xantho-Protein bekannt ist.
Warum wird dem Xanthoproteic-Test NaOH zugesetzt?
Der Xanthoproteic-Test ist spezifisch für Proteine, die aromatische Aminosäuren enth alten. Der Benzolring in den Aminosäuren wird durch Erhitzen mit Salpetersäure nitriert und bildet gelbe Nitroverbindungen, die sich mit Alkali orange färben. … Kühlen Sie das Reagenzglas und fügen Sie 2 ml 20%ige NaOH (oder Ammoniaklösung) hinzu um es alkalisch zu machen
Wie erkennt der Xanthoproteic-Test phenolische Aminosäuren?
Xanthoproteic Test wird verwendet, um Aminosäuren mit einem Phenylring, einer Phenol- oder einer Indolgruppe von anderen Aminosäuren zu unterscheiden Xanthoprotein ist eine gelbe Säuresubstanz, die durch Einwirkung von Hitze entsteht Salpetersäure auf Eiweiß- oder Eiweißstoffe und wird durch Zugabe von Ammoniak in eine tief orange-gelbe Farbe umgewandelt.
Warum liefert Phenylalanin ein negatives Ergebnis im Xanthoproteic-Test?
HNO3. Der aromatische Benzolring wird nitriert, um ein gelb gefärbtes Produkt zu ergeben. Phenylalanin führt zu einer negativen oder schwach positiven Reaktion, obwohl diese Aminosäure aromatische Kerne enthält, da es unter normalen Bedingungen schwierig ist, sie zu nitrieren.
