Chymotrypsin: >Wird als Beispiel für eine Serinprotease verwendet, weil Struktur und Mechanismus gut verstanden sind. > Katalysiert die Hydrolyse von Peptidbindungen auf der Carboxylseite voluminöser aromatischer Seitenketten (Tyr, Phe, Trp).
Warum heißen sie Serinprotease?
Serinproteinasen sind die größte Klasse von Säugetierproteinasen. Sie werden so genannt, weil sie einen katalytisch essentiellen Serinrest an ihren aktiven Stellen haben Serinproteinasen sind bei neutralem pH-Wert optimal aktiv und spielen eine wichtige Rolle bei der extrazellulären Proteolyse.
Was ist Serinprotease?
Serinproteasen (oder Serinendopeptidasen) sind Enzyme, die Peptidbindungen in Proteinen sp alten, in denen Serin als nukleophile Aminosäure am aktiven Zentrum (des Enzyms) dient. Sie kommen überall in Eukaryoten und Prokaryoten vor.
Warum gilt Trypsin als Serinprotease?
Trypsin ist eine Serinprotease, die im Verdauungssystem vieler Wirbeltiere vorkommt, wo Proteine auf der Carboxylseite der Aminosäuren Lysin oder Arginin hydrolysiert.
Sind Chymotrypsin und Trypsin Serinproteasen?
Chymotrypsin, Trypsin und Elastase sind Serinproteasen, die die katalytische Triade nutzen, um die Hydrolyse von Peptidbindungen durchzuführen.
